Opis
Kwas (2S)-2-amino-3-(4-hydroksyfenylo)propanowy, krystaliczny proszek, opakowanie 1000 mg (saszetka). Materiał przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych i analitycznych in vitro. Produkt nie jest przeznaczony do spożycia przez ludzi ani zwierzęta, nie jest produktem leczniczym, suplementem diety, środkiem spożywczym ani kosmetykiem.
Trzy różne byty, których nie wolno mylić
Przy aminokwasach białkowych rozdzielenie warstw bywa pomijane częściej niż przy substancjach kontrolowanych — a jest równie istotne. Ta sama nazwa chemiczna funkcjonuje jednocześnie jako naturalny składnik białek, jako komponent produktów spożywczych sprzedawanych do stosowania doustnego i jako materiał laboratoryjny. Trzy konteksty, trzy różne reżimy jakości i różne przeznaczenie:
| Byt | Czym jest | Status |
|---|---|---|
| Substancja chemiczna L-tyrozyna, CAS 60-18-4 |
Pojęcie chemiczne — jeden z dwudziestu standardowych aminokwasów białkowych, cząsteczka o zdefiniowanej budowie i konfiguracji przestrzennej L. Sama w sobie nie jest ani środkiem spożywczym, ani odczynnikiem; status nadaje jej dopiero postać, w jakiej została wytworzona, oczyszczona i opisana. | — |
| Suplement diety / produkt spożywczy preparaty handlowe zawierające tyrozynę |
Postać przeznaczona do spożycia: określona forma (tabletki, kapsułki, proszek do rozpuszczenia w wodzie), znakowanie zgodne z prawem żywnościowym, informacja o porcji na opakowaniu. To właśnie takich preparatów — lub kontrolowanej podaży tyrozyny w diecie badanych — dotyczą badania nad metabolizmem i biosyntezą przywołane w dalszej części tej strony. | materiał tu oferowany nim nie jest |
| Odczynnik chemiczny materiał oferowany na tej stronie |
Materiał do pracy laboratoryjnej i analitycznej. Nie posiada i nie może posiadać dopuszczenia jako środek spożywczy — nie towarzyszy mu znakowanie żywności, informacja o porcji ani dokumentacja przeznaczona dla produktów do spożycia. | analityka, chemia, wzorce odniesienia |
Konsekwencja jest jednoznaczna. Dane o metabolizmie i biosyntezie przywołane w dalszej części tej strony pochodzą z badań biochemicznych prowadzonych na modelach komórkowych i zwierzętach laboratoryjnych albo z kontrolowanych badań fizjologii żywienia u ludzi, w których tyrozyna była składnikiem diety lub badanym związkiem — nigdy z użyciem odczynnika analitycznego opisanego na tej stronie. Materiał oferowany tutaj nie był i nie jest badany jako składnik żywności ani środek do spożycia, i żaden z przywołanych wyników nie przenosi się na ten odczynnik.
Karta identyfikacyjna odczynnika
| Nazwa systematyczna (IUPAC) | kwas (2S)-2-amino-3-(4-hydroksyfenylo)propanowy |
|---|---|
| Nazwa zwyczajowa | L-tyrozyna (tyrosyl — nazwa reszty w łańcuchu peptydowym) |
| Numer CAS | 60-18-4 |
| Wzór sumaryczny | C9H11NO3 |
| Masa molowa | 181,19 g·mol−1 |
| Masa monoizotopowa | 181,0739 Da |
| InChIKey | OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N |
| SMILES | C1=CC(=CC=C1C[C@@H](C(=O)O)N)O |
| PubChem CID | 6057 |
| ChEMBL | CHEMBL3659228 |
| Postać | krystaliczny proszek, biały do białawego |
| Czystość | ≥ 99% |
| Przeznaczenie | odczynnik badawczy — nie do spożycia przez ludzi ani zwierząt |
Rodowód molekuły: od kazeiny sera do standardowego aminokwasu białkowego
Nazwa „tyrozyna” pochodzi od greckiego tyros — ser. To nieprzypadkowa etymologia: związek został po raz pierwszy wyizolowany w 1846 roku przez niemieckiego chemika Justusa von Liebiga z kazeiny, głównego białka sera, w toku prac nad produktami hydrolizy białek. Był to okres intensywnych badań nad rozkładem białek na składowe „cegiełki” — tą samą drogą kwaśnej lub zasadowej hydrolizy wyizolowano w kolejnych dekadach większość pozostałych standardowych aminokwasów.
Fenyloalanina jako prekursor: enzym, który dopisuje grupę hydroksylową
W organizmach ssaków tyrozyna nie jest pobierana wyłącznie z pożywienia — powstaje też z L-fenyloalaniny w reakcji katalizowanej przez enzym hydroksylazę fenyloalaninową, który dobudowuje grupę hydroksylową do pierścienia aromatycznego. Zaburzenie tego szlaku — niedobór lub brak aktywności enzymu — leży u podstaw fenyloketonurii, choroby opisanej po raz pierwszy przez norweskiego lekarza Ivara Asbjørna Føllinga w 1934 roku. Biochemiczną charakterystykę rekombinowanego ludzkiego enzymu opisali Ledley i wsp. [6], a Müller i współpracownicy wykazali w pracy opublikowanej w PNAS, że u dorosłych ludzi istotnym miejscem tej konwersji jest nerka [5]. Z tego powodu tyrozynę klasyfikuje się jako aminokwas warunkowo niezbędny — organizm potrafi ją wytworzyć, ale wyłącznie pod warunkiem dostatecznej podaży fenyloalaniny i sprawnego enzymu.
Dalszy szlak: punkt wyjścia dla katecholamin i hormonów tarczycy
To wyłącznie opis szlaku biochemicznego zachodzącego w organizmie, nie informacja o działaniu oferowanego odczynnika. Tyrozyna jest substratem dla enzymu hydroksylazy tyrozynowej, który katalizuje etap uznawany za ograniczający szybkość całego szlaku biosyntezy katecholamin — prowadzącego przez L-DOPA do dopaminy, noradrenaliny i adrenaliny. Regulację tego enzymu w ośrodkowym układzie nerwowym omówili w przeglądzie Masserano i Weiner [7]. Osobnym szlakiem, niezwiązanym z hydroksylazą tyrozynową, jest wykorzystanie tyrozyny jako rdzenia strukturalnego w biosyntezie hormonów tarczycy — Edward C. Kendall wyizolował tyroksynę, zbudowaną na szkielecie tyrozyny, w 1914 roku. Żadna z tych ścieżek nie jest właściwością nadawaną przez odczynnik analityczny — to procesy zachodzące w żywym organizmie z użyciem endogennej lub spożywanej tyrozyny, nie materiału oferowanego tutaj do celów laboratoryjnych.
Kalendarium
| 1846 | Justus von Liebig izoluje tyrozynę z kazeiny sera; stąd nazwa od greckiego tyros |
|---|---|
| 2. poł. XIX w. | tyrozyna zaliczona do standardowych aminokwasów białkowych; rozwój metod hydrolizy i identyfikacji aminokwasów |
| 1914 | Edward C. Kendall izoluje tyroksynę — hormon tarczycy zbudowany na szkielecie tyrozyny |
| 1934 | Ivar Asbjørn Følling opisuje fenyloketonurię — chorobę związaną z zaburzeniem konwersji fenyloalaniny do tyrozyny |
| 1983 | przegląd regulacji hydroksylazy tyrozynowej w ośrodkowym układzie nerwowym [7] |
| 1987 | biochemiczna charakterystyka rekombinowanej hydroksylazy fenyloalaninowej [6] |
| 1994 | opis racemizacji tyrozyny w białkach starzejącej się soczewki oka jako modelu chemii racemizacji [4] |
| 1997 | metoda śladowego oznaczania izomerów pozycyjnych meta- i orto-tyrozyny techniką GC-MS [8] |
| 2000 | wykazanie roli nerki jako miejsca konwersji fenyloalaniny do tyrozyny u dorosłych ludzi [5] |
| 2009 | metoda syntetyczna ograniczająca racemizację przy sprzęganiu Suzuki pochodnych tyrozyny [3] oraz metoda HPLC z detekcją fluorescencyjną do oznaczania tyrozyny w osoczu i krwi suchej [1] |
| 2011 | śladowa analiza D-tyrozyny metodą elektroforezy mikroprzepływowej z detekcją fluorescencyjną [2] |
Chemia: dlaczego konfiguracja L, a nie D, i dlaczego pozycja para ma znaczenie
Centrum stereogeniczne na węglu alfa
Jak w każdym chiralnym aminokwasie białkowym, centrum stereogenicznym tyrozyny jest węgiel alfa — niesie on cztery różne podstawniki: grupę aminową, grupę karboksylową, atom wodoru i łańcuch boczny z pierścieniem 4-hydroksyfenylowym. Naturalnie występująca i wbudowywana w białka forma ma konfigurację L (odpowiadającą S w nomenklaturze R/S dla tej cząsteczki); lustrzane odbicie, D-tyrozyna, nie jest wykorzystywane w syntezie białek ssaków, ale pojawia się jako marker biochemiczny i jest przedmiotem osobnych metod analitycznych — śladową analizę D-tyrozyny w próbkach biologicznych opisali Huang i wsp. metodą elektroforezy mikroprzepływowej z detekcją fluorescencyjną [2].
Racemizacja: dlaczego kontrola chiralności ma znaczenie praktyczne
Węgiel alfa aminokwasów, w tym tyrozyny, może ulegać racemizacji — powolnej konwersji do formy D, spontanicznej lub katalizowanej — w warunkach wysokiej temperatury, środowiska silnie zasadowego lub w obecności niektórych katalizatorów syntetycznych. Zjawisko to opisano zarówno jako marker starzenia się białek strukturalnych — racemizację tyrozyny w nierozpuszczalnej frakcji białkowej starzejącej się soczewki oka [4] — jak i jako praktyczny problem syntetyczny: przy sprzęganiu Suzuki arylowych pochodnych tyrozyny odpowiedni dobór liganda (SPhos) pozwolił ograniczyć niepożądaną racemizację produktu [3]. Dla laboratorium korzystającego z tego odczynnika wniosek jest praktyczny: deklarowana czystość chemiczna nie jest tym samym co czystość enancjomeryczna — do potwierdzenia proporcji L/D potrzebna jest metoda chiralna, nie samo oznaczenie sumaryczne.
Dlaczego pozycja podstawnika ma znaczenie: para-, a nie meta- czy orto-tyrozyna
Grupa hydroksylowa w tyrozynie znajduje się w pozycji para pierścienia fenylowego. To nie jedyna chemicznie możliwa pozycja: utlenianie fenyloalaniny przez rodniki hydroksylowe może prowadzić do powstania pozycyjnych izomerów — meta-tyrozyny i orto-tyrozyny — traktowanych jako markery uszkodzeń oksydacyjnych białek, odrębnych od prawidłowej, para-podstawionej tyrozyny białkowej. Metodę śladowego oznaczania obu izomerów techniką chromatografii gazowej ze spektrometrią mas i jonizacją przez wychwyt elektronów opisali Blount i Duncan [8]. Dla analityki oznacza to, że samo stwierdzenie „tyrozyna” w widmie mas nie rozstrzyga o pozycji podstawnika przy tej samej masie cząsteczkowej — rozróżnienie izomerów pozycyjnych wymaga chromatograficznego rozdziału przed detekcją.
Charakterystyka fizykochemiczna
| Parametr | Wartość | Co z tego wynika |
|---|---|---|
| Współczynnik podziału (logP) | −2,3 | silnie hydrofilowa cząsteczka — krótki czas retencji w klasycznym RP-HPLC bez derywatyzacji lub techniki par jonowych |
| Polarna powierzchnia topologiczna | 83,6 Å2 | wysoka — odzwierciedla jednoczesną obecność grupy fenolowej, aminowej i karboksylowej |
| Donory wiązania wodorowego | 3 | grupa OH fenolowa, grupa NH2 i grupa karboksylowa |
| Akceptory wiązania wodorowego | 4 | tlen fenolowy, azot aminowy, dwa tleny grupy karboksylowej |
| Temperatura topnienia (z rozkładem) | 343,5 °C | typowa dla aminokwasów — rozkład termiczny poprzedza właściwe topnienie |
| Rozpuszczalność | słaba w wodzie i w typowych rozpuszczalnikach organicznych; dobra w rozcieńczonych roztworach kwasów i zasad | roztwory podstawowe przygotowywać przez zakwaszenie lub zalkalizowanie, nie w czystej wodzie |
Nazewnictwo i synonimy
Jedna cząsteczka, wiele form zapisu w bazach i katalogach chemicznych — przydatne przy budowaniu kwerendy bibliograficznej lub sprawdzaniu zgodności partii z zamówieniem:
- L-Tyrozyna / L-Tyrosine — nazwa najczęstsza w obiegu handlowym i w polskim piśmiennictwie;
- Tyrosyl — nazwa stosowana, gdy mowa o reszcie tyrozynowej wbudowanej w łańcuch peptydowy, a nie o wolnym aminokwasie;
- (S)-Tyrosine — oznaczenie konfiguracji absolutnej w nomenklaturze R/S, równoważne L przy tej cząsteczce;
- p-Tyrosine / L-p-Tyrosine — zapis podkreślający pozycję para podstawnika hydroksylowego, odróżniający od izomerów meta i orto;
- 4-Hydroxy-L-phenylalanine — nazwa systematyczna wywodząca fenyloalaninę jako związek macierzysty;
- Tyrosinum — łacińska forma farmakopealna, spotykana w starszych i środkowoeuropejskich źródłach;
- kwas (2S)-2-amino-3-(4-hydroksyfenylo)propanowy — nazwa systematyczna IUPAC, jedyna jednoznaczna.
Rozbieżność nazw ma konsekwencję bibliograficzną: przy budowaniu kwerendy warto łączyć warianty łacińskie, angielskie i systematyczne — inaczej część rekordów, zwłaszcza starszych i farmakopealnych, pozostanie niewidoczna.
Zastosowanie laboratoryjne odczynnika
- materiał odniesienia do potwierdzania tożsamości i czystości metodą HPLC-UV lub HPLC z detekcją fluorescencyjną — technikę oznaczania tyrozyny obok innych aminokwasów w osoczu i krwi suchej opisali Kand’ár i wsp. [1];
- wzorzec przy rozróżnianiu izomerów pozycyjnych (para- a meta-/orto-tyrozyna) metodą GC-MS [8];
- materiał do metod chiralnych rozróżniających formy L i D [2];
- standard wewnętrzny lub zewnętrzny w panelach analizy aminokwasów, w tym metodami derywatyzacji przedkolumnowej;
- substrat modelowy w badaniach chemii syntetycznej pochodnych fenolowych aminokwasów, w tym reakcji sprzęgania z kontrolą racemizacji [3];
- związek modelowy w dydaktyce i badaniach chemii aminokwasów aromatycznych.
Przechowywanie, obchodzenie się i bezpieczeństwo pracy
Przechowywać w oryginalnym, szczelnie zamkniętym opakowaniu, w miejscu suchym i chłodnym, chronionym przed światłem, oddzielnie od żywności i pasz oraz poza zasięgiem dzieci. Pracować wyłącznie w warunkach laboratoryjnych, przy zastosowaniu środków ochrony indywidualnej: rękawic, okularów ochronnych i odzieży laboratoryjnej; proszek ważyć w warunkach ograniczających pylenie. Unikać wdychania pyłu oraz kontaktu ze skórą i oczami. Postępowanie z odpadami — zgodnie z przepisami obowiązującymi dla odpadów chemicznych w miejscu prowadzenia badań.
Klasyfikacja zagrożeń. Zgodnie z danymi rejestrowymi PubChem materiał niesie piktogram GHS07 (wykrzyknik) z hasłem ostrzegawczym „Uwaga” oraz zwrotem ostrożności P261 — unikać wdychania pyłu. Klasyfikacja ta dotyczy postaci proszku odczynnikowego i nie ma żadnego związku z oceną bezpieczeństwa spożycia — materiał pozostaje nie do spożycia niezależnie od deklarowanej klasy czystości.
Status regulacyjny
L-tyrozyna nie jest substancją kontrolowaną ani zarejestrowanym produktem leczniczym — jako naturalnie występujący aminokwas białkowy jest składnikiem żywności i znajduje się w obrocie również jako komponent produktów spożywczych przeznaczonych do stosowania doustnego, podlegających odrębnym przepisom prawa żywnościowego. Niniejsza oferta tych przepisów nie dotyczy — oferowany materiał jest odczynnikiem chemicznym, sprzedawanym bez znakowania żywności, bez informacji o porcji i nie do spożycia przez ludzi ani zwierzęta. Kupujący odpowiada za zgodność zamierzonego wykorzystania z prawem obowiązującym w kraju przeznaczenia.
Najczęstsze pytania
Czym różni się L-tyrozyna od D-tyrozyny?
Konfiguracją przestrzenną na węglu alfa — L-tyrozyna jest formą wbudowywaną w białka i naturalnie dominującą, D-tyrozyna jest jej lustrzanym odbiciem, wykorzystywanym głównie jako marker biochemiczny i przedmiot osobnych metod analitycznych. Sama masa cząsteczkowa nie rozróżnia obu form — potrzebna jest metoda chiralna [2].
Jaki jest wzór chemiczny i masa molowa L-tyrozyny?
C9H11NO3; masa molowa 181,19 g·mol−1, masa monoizotopowa 181,0739 Da. Numer CAS 60-18-4, InChIKey OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N.
Skąd wzięła się nazwa „tyrozyna”?
Od greckiego tyros — ser. Justus von Liebig wyizolował ten aminokwas w 1846 roku z kazeiny, głównego białka sera.
Czy tyrozyna jest aminokwasem egzogennym?
Nie w ścisłym sensie — jest klasyfikowana jako aminokwas warunkowo niezbędny. Organizm może ją syntetyzować z fenyloalaniny przy udziale hydroksylazy fenyloalaninowej, pod warunkiem dostatecznej podaży prekursora i sprawnego enzymu [5][6].
Czy odczynnik nadaje się do zastosowań innych niż laboratoryjne?
Nie. Materiał jest przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych i analitycznych. Nie jest przeznaczony do spożycia przez ludzi ani zwierząt, nie jest lekiem, środkiem spożywczym ani kosmetykiem i nie może być stosowany w celach medycznych, diagnostycznych ani konsumpcyjnych.
Jak przechowywać L-tyrozynę jako odczynnik laboratoryjny?
W oryginalnym, szczelnie zamkniętym opakowaniu, w miejscu suchym i chłodnym, chronionym przed światłem, oddzielnie od żywności i pasz oraz poza zasięgiem dzieci.
W czym rozpuścić L-tyrozynę do przygotowania roztworu podstawowego?
Słabo rozpuszcza się zarówno w wodzie, jak i w typowych rozpuszczalnikach organicznych; dobrze — w rozcieńczonych roztworach kwasów lub zasad, ze względu na jonizację grup karboksylowej i fenolowej. Roztwory podstawowe przygotowuje się przez zakwaszenie lub zalkalizowanie, nie w czystej wodzie.
Jak potwierdza się czystość L-tyrozyny?
Metodą HPLC-UV lub HPLC z detekcją fluorescencyjną wobec materiału odniesienia [1]; do rozróżnienia form L i D konieczna jest metoda chiralna — samo oznaczenie sumaryczne nie rozstrzyga o czystości enancjomerycznej.
Czy do L-tyrozyny dołączana jest karta charakterystyki?
Kartę charakterystyki udostępniamy na życzenie odbiorcy prowadzącego działalność badawczą lub analityczną.
Czy L-tyrozyna jest legalna w Polsce?
Tak — nie jest substancją kontrolowaną. Jako naturalny aminokwas występuje też w obrocie jako składnik produktów spożywczych, podlegających odrębnym przepisom prawa żywnościowego, których niniejsza oferta nie dotyczy. Oferowany materiał jest odczynnikiem chemicznym, nie do spożycia. Kupujący odpowiada za zgodność zamierzonego wykorzystania z prawem kraju przeznaczenia.
Jak rozpoznać L-tyrozynę w spektrometrii mas?
Po dokładnej masie jonu (masa monoizotopowa 181,0739 Da) i charakterystycznej fragmentacji rodnika 4-hydroksybenzylowego. Sama masa nie odróżnia jednak L-tyrozyny od D-tyrozyny (identyczna) ani od pozycyjnych izomerów meta- i orto-tyrozyny (ta sama masa sumaryczna) — do rozdziału potrzebna jest chromatografia poprzedzająca detekcję [8].
Do czego służy wzorzec L-tyrozyny w laboratorium analitycznym?
Do potwierdzania tożsamości i czystości metodą HPLC, jako standard w panelach analizy aminokwasów, materiał do rozróżniania izomerów pozycyjnych i konfiguracyjnych oraz substrat modelowy w chemii syntetycznej pochodnych fenolowych aminokwasów.
Piśmiennictwo
Pozycje pochodzą z bazy PubMed i dotyczą chemii, analityki i biochemii szlaku biosyntezy tej cząsteczki. Pozycje [1], [2], [3], [8] to prace metodyczne i analityczne; [5], [6], [7] to prace biochemiczne dotyczące metabolizmu fenyloalaniny i tyrozyny w organizmie; [4] to praca opisująca chemię racemizacji w modelu biologicznym. Żadna z nich nie opisuje zastosowania odczynnika analitycznego ani efektu jego spożycia — przywołano je jako kontekst naukowy i wskazówkę bibliograficzną, nie jako informację o właściwościach oferowanego materiału ani zachętę do jakiegokolwiek użycia.
- Kand’ár R, Žáková P, Jirošová J, Sladká M (2009). „Determination of branched chain amino acids, methionine, phenylalanine, tyrosine and alpha-keto acids in plasma and dried blood samples using HPLC with fluorescence detection.” Clin Chem Lab Med. PMID 19290779. doi:10.1515/CCLM.2009.123.
- Huang Y, Shi M, Zhao S, Liang H (2011). „Trace analysis of D-tyrosine in biological samples by microchip electrophoresis with laser induced fluorescence detection.” J Chromatogr B. PMID 21342793. doi:10.1016/j.jchromb.2011.01.033.
- Prieto M, Mayor S, Lloyd-Williams P, Giralt E (2009). „Use of the SPhos ligand to suppress racemization in arylpinacolboronate ester Suzuki couplings involving alpha-amino acids.” J Org Chem. PMID 19863122. doi:10.1021/jo901899w.
- Luthra M, Ranganathan D, Ranganathan S, Balasubramanian D (1994). „Racemization of tyrosine in the insoluble protein fraction of brunescent aging human lenses.” J Biol Chem. PMID 8077220.
- Müller N, Meek S, Bigelow M, Andrews J, Nair KS (2000). „The kidney is an important site for in vivo phenylalanine-to-tyrosine conversion in adult humans.” Proc Natl Acad Sci U S A. PMID 10655515. doi:10.1073/pnas.97.3.1242.
- Ledley FD, Grenett HE, Woo SL (1987). „Biochemical characterization of recombinant human phenylalanine hydroxylase produced in Escherichia coli.” J Biol Chem. PMID 3546287.
- Masserano JM, Weiner N (1983). „Tyrosine hydroxylase regulation in the central nervous system.” Mol Cell Biochem. PMID 6137760. doi:10.1007/BF00225250.
- Blount BC, Duncan MW (1997). „Trace quantification of the oxidative damage products, meta- and ortho-tyrosine, in biological samples by gas chromatography-electron capture negative ionization mass spectrometry.” Anal Biochem. PMID 9025943. doi:10.1006/abio.1996.9900.
Dane identyfikacyjne i deskryptory obliczeniowe za PubChem (CID 6057), rejestrem ChEMBL (CHEMBL3659228) oraz NIST WebBook.
Powiązane odczynniki w naszym katalogu
- L-Fenyloalanina — bezpośredni prekursor w szlaku biosyntezy: hydroksylaza fenyloalaninowa przekształca ją w tyrozynę
- L-DOPA — kolejny etap tego samego szlaku: tyrozyna jest substratem dla hydroksylazy tyrozynowej, która produkuje L-DOPA jako prekursor katecholamin
- 5-HTP — kontrast szlaków: równoległy, ale niezależny prekursor neuroprzekaźnikowy, powstający z tryptofanu, nie z tyrozyny
Oświadczenie o przeznaczeniu produktu
Oferowany materiał jest odczynnikiem chemicznym przeznaczonym wyłącznie do celów badawczych, analitycznych i laboratoryjnych. Nie jest przeznaczony do spożycia przez ludzi ani zwierząt. Nie jest produktem leczniczym, suplementem diety, środkiem spożywczym, wyrobem medycznym ani kosmetykiem. Nie może być stosowany w celach medycznych, diagnostycznych, leczniczych, profilaktycznych ani konsumpcyjnych, podawany ludziom lub zwierzętom, nanoszony na skórę, ani dodawany do żywności, napojów i pasz. Sprzedaż wyłącznie odbiorcom prowadzącym działalność badawczą, naukową lub analityczną, dysponującym zapleczem laboratoryjnym i wiedzą pozwalającą na bezpieczne obchodzenie się z odczynnikami chemicznymi. Kupujący ponosi wyłączną odpowiedzialność za zgodne z prawem i bezpieczne wykorzystanie odczynnika oraz za przestrzeganie przepisów obowiązujących w kraju przeznaczenia.
